Como calcular Vmax e Km de uma enzima

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  [pic] Universidade Federal de São Paulo Instituto de Ciência e Tecnologia Bacharelado em Ciência e Tecnologia – 1° Semestre ESTUDO DIRIGIDO -MECANISMOS ENZIMÁTICOS São José dos Campos 2012 A seguinte tabela sumariza dados obtidos num laboratório sobre a atividade enzimática de uma enzima. Tabela 1 [pic] Utilizando o método de Lineweaver-Burk, calcule os valores Km e Vmax da enzima. Determine o mecanismo cinético de inibição. Para calcularmos os valores de Km e Vmax utilizaremos as seguintes fórmulas: [pic] [pic] Temos então que calcular o Km e o Vmax para a atividade enzimática com inibidor e sem inibidor.Para tanto vamos calcular inicialmente o Km/Vmax que nada mais é do que o coeficiente angular da “reta” formada quando colocamos os valores em um gráfico. Dessa forma calcularemos a partir dos pontos que as variáveis X e Y podem assumir em um gráfico. O Y corresponde a Velocidade e o X a concentração do substrato. Podemos então, para facilitar o cálculo, fazer uma tabela com os valores de 1/[S] e 1/V que serão os “pontos” do gráfico. Tabela 2 |[S] |Velocidade sem inibidor |Velocidade com inibidor | |1/[S] |1/VSI |1/VCI |

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  substrato) e determinar o valor do Km que é uma medida da afinidade enzimática para o substrato (essa afinidade é igual a 1/km). Se Km for elevado a afinidade é baixa. A invertase é uma enzima que catalisa a degradação da sacarose em glucose e frutose (Sacarose + H2O → Glucose + Frutose). Inicialmente, recorreu-se ao método de DNS que, através de uma reta de calibração, permite calcular a concentração de açúcar invertido e observar como esta afeta a atividade enzimática. Obteve-se a…

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  Instituto Politécnico de Bragança Escola Superior de Saúde de Bragança Ano Lectivo 2008/2009 Bioquímica Prática Protocolo nº 8/9 Estudo dos Parâmetros Cinéticos da Invertase Docente: Rui Abreu Grupo de Trabalho (Turno B) Cláudia Ferreira nº 21765, Mara Guilherme nº21777, Maria Coelho nº21777 Ricardo Vasques nº21777 Farmácia 1ºAno Bragança, 2 de Junho de 2009 Sumário No interior das células de todos os organismos vivos verificam-se milhares de…

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  Constante de Michaelis-Menten ou Km. v Vmax b ½ Vmax a Km [S ] a – cinética de 1ª ordem (velocidade proporcional à concentração de substrato) b – cinética de ordem zero (velocidade independente da concentração de substrato) Profª Eleonora – Slide de aula Variação de velocidade da reação com a concentração de substrato Teoria de Michaelis-Menten (com um único substrato) E + S k3 k1 ES k2 E + P k4 E = Enzima S = Substrato ES = Complexo…

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  não é possível por outros métodos. A enzima invertase que é capaz de hidrolisar a sacarose para produzir o açúcar invertido que é muito utilizado pela indústria de alimentos pois a frutose é cerca de 40% mais doce que a sacarose e não cristaliza tão facilmente melhorando a textura de doces e sorvetes. As enzimas podem atuar na forma livre ou imobilizadas. As moléculas de enzima podem ser aprisionadas (imobilizadas) numa fase sólida, como em géis de alginato de cálcio, e…

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  prática consiste em verificar os efeitos da concentração do substrato na cinética das enzimática. Para isso foram utilizadas diferentes concentrações de amostras, sendo que este relatório tem como principal assunto a amostra de concentração 7,5%. Conforme o esperado com o aumento da concentração de substrato ocorre também um aumento no valor da velocidade da reação. Sendo assim, a velocidade do grupo A(5%-V/V) obteve a menor velocidade de reação e consecutivamente em ordem crescente…

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  valores mais elevados, V0 sofre aumentos significantes e atinge-se então a velocidade máxima (Vmáx) da reação (Ver Figura 1). Figura 1. Efeito da concentração do substrato na velocidade inicial da reação Leonor Michaeles e Maud Menten propuseram a separação da reação enzimática em duas etapas: 1ª etapa: 2ª etapa: Segundo Michaelis e Menten, primeiramente a enzima (E) se liga ao substrato (S) para a formação do complexo enzima-substrato (ES) e depois esse substrato se…

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  USP 8072472 Grupo 10 São Paulo, 2013 1.0 Introdução: A enzima que trabalhamos foi a alpha-glucosidase, seu peso molecular é de aproximadamente 45Kda[6.1] e por isso usa-se métodos cromatográficos para separa-la. Em práticas anteriores usamos a cromatografia de troca iônica que se mostrou eficiente na separação, porém agora a separamos por tamanho com gel de poliacrilamida. O Vmax é a velocidade reacional enzimática quando a concentração de substrato é ótima e o Kmé a metade…

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  de aproximadamente 7 e uma temperatura óptima próxima de 37 ou entre 35 a 40, abaixo dessa temperatura torna-se inactiva. Na cinética enzimática, as reacções podem ser classificadas por ordem dependendo da forma em que a velocidade da reacção é influenciada pela concentração de um reagente. E para o estudo dessa velocidade da reacção deve-se ter em conta os factores que a afectam, como por exemplo a concentração do substrato, como será evidenciado neste relatório. Objectivos…

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  velocidade máxima, Vmáx, e a concentração inicial de substrato, [S], com a constante de Michaelis-Menten, Km. O Km de um substrato é a concentração do substrato na qual a velocidade inicial da reacção equivale a metade da velocidade máxima. Esta equação conhecida por equação ou curva de Michaelis-Menten pode ser representada graficamente por uma curva hiperbólica que relaciona V com [S] (Fig. 2). 3.2. Métodos de linearização da equação de Michaelis-Menten A…