Quais as diferenças entre a inibição enzimática competitiva e a não competitiva?

Inibição reversível: A redução da velocidade de uma reação enzimática é chamada inibição reversível. Os inibidores são moléculas que provocam a inibição das enzimas.

A reversão da inibição das enzimas faz com que haja a diminuição da atividade enzimática, isto é,o inibidor liga-se com a enzima através de uma ligação instável, que não é covalente.

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Inibição Enzimática Reversível
Inibidores competitivos
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Inibidores não competitivos
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Inibidores incompetitivos
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Inibição Enzimática Irreversível
Inibidores suicídio
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Efeitos Alostéricos
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Qual é a diferença entre inibição enzimática competitiva e não competitiva?
O que é inibição enzimática não competitiva?
O que são inibidores enzimáticos competitivos?
O que significa inibição competitiva?

Inibição Competitiva: A molécula possui a estrutura parecida com a enzima. A enzima O inibidor para realizar a catálise, se liga ao sítio ativo desta enzima que não pode fazer a catálise, por isso esse inibidor compete pelo sítio de ação.

Inibição Incompetitiva: o inibidor não se combina com a enzima e nem afeta a reação com a substância normal

Inibição mista : o comportamento cinético possui componentes competitivos e anticompetitivos , ou seja, a enzima e o complexo ligam o inibidor.

Inibição reversível: A redução da velocidade de uma reação enzimática é chamada inibição reversível. Os inibidores são moléculas que provocam a inibição das enzimas.

A reversão da inibição das enzimas faz com que haja a diminuição da atividade enzimática, isto é,o inibidor liga-se com a enzima através de uma ligação instável, que não é covalente.

Inibição Incompetitiva: o inibidor não se combina com a enzima e nem afeta a reação com a substância normal

Inibição mista : o comportamento cinético possui componentes competitivos e anticompetitivos , ou seja, a enzima e o complexo ligam o inibidor.

Inibição Enzimática Reversível

Inibidores competitivos

Inibição competitiva: O inibidor é semelhante ao substrato e assim compete com este para o local de ligação no centro ativo da enzima.
- O inibidor liga-se ao centro ativo, bloqueando a interação do substrato com o local de ligação.
- O inibidor pode ser superado através de um excesso do substrato; portanto, esta inibição é reversível.
- Diminui a afinidade da enzima para o substrato
À medida que a afinidade diminui, o valor de Km aumenta, dado que é necessário um aumento da concentração do substrato para obter metade da velocidade máxima.
A Vmax não é alterada, no entanto.
Mudanças na curva de Michaelis-Menten:
- O aumento de Km fará com que a curva se desloque para a direita do gráfico.
- A reação acabará por atingir Vmax, mas para tal serão necessárias concentrações de substrato muito mais elevadas.
- A curva desloca-se para a esquerda sem alterar a altura da curva.
Mudanças na curva de Lineweaver-Burk:
- O aumento de Km também levará a um aumento de -1/Km, deslocando a interseção com o eixo x para a esquerda.
- A falta de mudança em Vmax faz com que a interseção com o eixo y permaneça inalterado.
- Estas alterações fazem com que a linha apareça “mais vertical” e atravesse o gráfico original na interceção com o eixo y.

Inibição competitiva

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Inibição competitiva

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Inibidores não competitivos

Inibição não competitiva: O inibidor não tem uma forma semelhante ao substrato porque se liga e inibe a enzima fora do centro ativo, geralmente no local alostérico.
- O substrato pode assim continuar a ligar-se ao centro ativo, mas não é convertido devido à ligação adicional do inibidor.
- A inibição não competitiva pode ser reversível ou irreversível.
- O excesso de substrato não substitui o inibidor.
O número de complexos enzima-substrato funcionais diminui.
Isto diminui a Vmax, enquanto que o Km permanece o mesmo.
Mudanças na curva de Michaelis-Menten:
- A diminuição do Vmax leva a um deslocamento para baixo na altura da curva.
- Km permanece igual, portanto a curva não se desloca no eixo x.
Mudanças na curva de Lineweaver-Burk:
- A diminuição da Vmax leva a um aumento em 1/Vmax, fazendo com que a interseção com o eixo y seja maior.
- Como o Km não muda, a interceção com o eixo x de -1/Km também permanecerá o mesmo.
- Estas alterações fazem com que a curva apareça “mais vertical” com a nova linha, criando uma forma em V com a linha original, com o ponto na interceção com o eixo x.

Inibição não competitiva

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Inibição não competitiva

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Inibidores incompetitivos

Inibição incompetitiva: forma rara de inibição enzimática caracterizada por ligação específica no complexo enzimático-substrato
- O inibidor também se liga fora do centro ativo, mas somente se o complexo enzimático-substrato já estiver formado.
- O resultado é uma mudança conformacional reversível e consequentemente a inativação da enzima.
- Evita a libertação do substrato do local de ligação.
O Km é reduzido à medida que o inibidor faz a reação favorecer o complexo enzimático-substrato, criando um aumento inicial na taxa de reação.
A Vmax também é reduzida à medida que a enzima é impedida de formar produtos.
Mudanças na curva de Michaelis-Menten:
- A diminuição do Km leva a um ligeiro desvio para a direita na curva.
- A diminuição do Vmax leva a um deslocamento para baixo na altura da curva.
Mudanças na curva de Lineweaver-Burk:
- A diminuição do Km faz com que o -1/Km também diminua e desloca a interceção com o eixo x para a direita.
- A diminuição da Vmax leva a um aumento em 1/Vmax, fazendo com que a interseção com o eixo y seja maior.
- A linha deslocar-se-à para a direita e aparecerá paralela e acima da linha inicial.

Inibição enzimática reversível incompetitiva

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Inibição Enzimática Irreversível

Inibidores suicídio

Os inibidores suicídio ligam-se irreversivelmente ao local ativo da enzima através de ligação covalente.
Ligam-se no mesmo local que os inibidores competitivos, mas têm resultados permanentes de forma não competitiva
A Vmax cai para zero e não é permitida a ligação de qualquer quantidade de substrato.
Exemplo: fármacos de penicilina que atuam nas proteínas bacterianas de ligação à penicilina

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Efeitos Alostéricos

Regulação alostérica: forma mais comum de regulação; realizada por ligantes/efetores alostéricos
Os ligandos ligam-se fora do centro ativo da enzima, nomeadamente no centro alostérico, levando a uma alteração conformacional e à ativação ou desativação da enzima, dependendo da capacidade do substrato de se adaptar à nova forma.
Nas enzimas alostéricas, podem ser distinguidas 2 formas de estado:
- A forma T inativa (tensa), estabilizada por inibidores alostéricos
- A forma R ativa (relaxada), estabilizada por ativadores alostéricos
Muitas vezes, o próprio substrato representa um ativador alostérico e promove a condição R para a sua própria implementação.
- Cooperatividade positiva: O primeiro substrato facilita a ligação do segundo substrato.
- Cooperatividade negativa: A ligação do primeiro substrato dificulta a ligação do segundo substrato.
Dependendo da natureza do efetor alérgico, os valores de Vmax, Km, ou ambos podem ser alterados.
A regulação alostérica é mais importante para as enzimas limitantes de taxa.
Mudanças na curva de Michaelis-Menten:
- As enzimas alostéricas têm uma curva sigmoidal quando traçadas desta forma.
- Os valores de Km são geralmente significativamente mais altos para as enzimas alostéricas.
- Os inibidores alostéricos movem a reação para o lado direito da curva.
- Os ativadores alostéricos movem a reação em para o lado esquerdo da curva.
Mudanças na curva Lineweaver-Burk com ativação:
- A ativação pode aumentar a V0 da reação levando a uma diminuição no 1/Vmax e causando um deslocamento para baixo da interceção com o eixo y.
- A ativação também pode levar a uma diminuição em Km e, consequentemente, a uma diminuição em -1/Km, fazendo com que a interceção com o eixo x se desloque para a direita.
- De qualquer forma, a nova linha aparecerá “mais horizontal” em comparação com a linha original.

Efeitos alostéricos

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Regulação alostérica

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Qual é a diferença entre inibição enzimática competitiva e não competitiva?

O inibidor competitivo se liga ao sítio ativo e impede o substrato de se ligar. O inibidor não competitivo se liga a um sítio diferente na enzima; ele não bloqueia a ligação com o substrato, mas causa outras alterações na enzima de forma que ela não consegue mais catalisar a reação de forma eficiente.

O que é inibição enzimática não competitiva?

Inibição não competitiva: O inibidor não tem uma forma semelhante ao substrato porque se liga e inibe a enzima fora do centro ativo, geralmente no local alostérico. O substrato pode assim continuar a ligar-se ao centro ativo, mas não é convertido devido à ligação adicional do inibidor.

O que são inibidores enzimáticos competitivos?

Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.

O que significa inibição competitiva?

É uma redução da velocidade da reação catalisada por enzimas devido à presença de substâncias denominadas inibidores. A inibição competitiva ocorre quando as moléculas inibidoras são semelhantes às moléculas do substrato e se ligam ao centro ativo da enzima, impedindo a atividade enzimática normal.