Referência : Moreira, C., (2015) Enzima, Rev. Ciência Elem., V3(3):162 Show
São fundamentais na homeostase dos organismos, dado que sem a sua presença muitas reacções bioquímicas não ocorreriam. São a base química de toda a vida conhecida. Nas reacções enzimáticas, as moléculas iniciais ou substratos são convertidas pela acção enzimática em moléculas diferentes, os produtos. A actividade enzimática pode ser afectada por outras moléculas inibidoras ou activadoras da sua actividade. A temperatura também é um factor importante, dado que diferentes enzimas têm intervalos óptimos de temperatura para uma mais eficiente actividade. O pH e a concentração do substrato também afectam a actividade enzimática. As enzimas têm um intervalo de pH e temperatura óptimos durante o qual a sua actividade é máxima. Abaixo e acima dos valores óptimos de pH a actividade enzimática decresce. O efeito da temperatura na actividade enzimática é diferente. À medida que a temperatura sobe a taxa de actividade da enzima aumenta até atingir o seu máximo, e simultaneamente há uma progressiva inactivação por desnaturação da proteína que se acentua quando a temperatura está acima do óptimo. As enzimas são especificas para determinados substratos, ou seja, existe uma relação de complementaridade entre a enzima e o respectivo substrato. Algumas enzimas ligam-se apenas a um tipo de substrato catalisando uma única reacção – especificidade absoluta. Outras enzimas ligam-se a diferentes substratos quimicamente semelhantes, catalisando consequentemente várias reacções – especificidade relativa. As enzimas possuem um local – centro activo – onde se liga o substrato da reacção. As ligações químicas entre enzima e substrato são, geralmente, muito fracas e não covalentes, para serem reversíveis. Quando enzima e substrato se ligam formam o complexo enzima-substrato. A ligação enzima-substrato é do tipo chave-fechadura (proposto por Emil Fischer em 1894), isto é, quer a enzima quer o substrato têm formas estruturais complementares, fazendo com que se encaixem os pares específicos. Mais tarde em 1958, Daniel Koshland propôs o que ficou conhecido por modelo chave-fechadura induzido, defendendo que os centros activos das enzimas são estruturas flexíveis que alteram a sua forma através da interacção com o substrato (Fig.1).
Figura 1. Esquema da actividade enzimática
As enzimas podem ser alteradas por outras moléculas – enzimas alostéricas – possuindo para além do centro activo um outro centro específico para essas substâncias se ligarem – o centro alostérico. Estas moléculas permitem à célula controlar a actividade enzimática, alterando a conformação da enzima sem que a afinidade ao substrato diminua – inibição alostérica. Em vias metabólicas este tipo de regulação é muito comum. O produto final da via metabólica pode ser actuar como inibidor alostérico de uma enzima presente na cadeia de reacções, a inactivação da enzima inibe a formação de determinado produto por retroalimentação negativa (ou feedback negativo). Algumas destas substâncias que reduzem a actividade enzimática – os inibidores – actuam directa ou indirectamente influenciando as propriedades catalíticas do centro activo. Os inibidores podem ser reversíveis, quando reagem com a enzima estabelecendo um equilíbrio entre as formas ligadas e não-ligadas – inibição reversível. Alguns inibidores podem-se ligar ao centro activo competindo com o substrato – inibição competitiva (Fig.2). Para isso o inibidor tem de possuir uma estrutura química semelhante à do substrato. Por exemplo, a glucose oxidase cujo substrato normal é a D-glucose pode ser inibida pela molécula de D-arabinose, uma pentose tal como a glucose com um estrutura semelhante. Figura 2. Inibição Enzimática Competitiva. a) reacção enzimática normal do complexo enzima-substrato b) inibição enzimática A. Centro activo S. substrato E. enzima I. Inibidor (1). Substrato liga-se à enzima (2). Enzima liberta produtos da reacção (3). Inibidor liga-se à enzima (4). Inibidor compete com o substrato
Criada em 20 de Outubro de 2009 O que e o substrato de uma enzima?O composto sobre o qual a enzima age é genericamente denominado substrato. A grande especificidade enzima-substrato está relacionada à forma tridimensional de ambos. A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação.
O que e um substrato em biologia?Molécula sobre a qual atua uma enzima. Uma enzima atua sobre o substrato, combinando-se com ele e ativando-se de tal modo que o substrato sofre uma alteração química posterior, ao mesmo tempo que deixa de se combinar com a enzima.
O que são substratos e produtos?À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome de SUBSTRATO. O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s).
Como a enzima se liga ao substrato?A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica). O substrato entra no sítio de ativação da enzima, formando o complexo enzima-substrato. A reação então ocorre, convertendo o substrato em produtos e formando um complexo produtos e enzima.
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