Enzimas digestivas são proteínas com função de “quebrar” macromoléculas em porções menores, facilitando sua absorção no organismo através do intestino. Elas podem ser produzidas naturalmente pelo corpo ou ingeridas a partir da alimentação, assim acelerando as reações químicas do organismo.
Essencialmente, elas servem para que o organismo absorva melhor os nutrientes que necessita a partir do que comemos – desde vitaminas e minerais, até macronutrientes, como proteínas, carboidratos e gorduras. Assim, nutrindo e fornecendo energia às células.
Tipos de enzimas digestivas
A variedade de enzimas não é pouca, mas há três tipos especialmente importantes: a lipase, a amilase e a protease.
Lipase é uma das enzimas digestivas
A lipase é a enzima responsável pela quebra das gorduras, ou seja, atua sobre os lipídios, transformando-os em ácidos graxos e glicerol.
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Amilase
Já a amilase é uma enzima com função de quebrar os carboidratos, mais especificamente o amido, transformando-o em maltose e glicose.
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Protease
A protease, assim como a bromelina, é uma enzima digestiva que quebra as proteínas, promovendo a melhor absorção desse macronutriente no organismo.
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Se o corpo não conseguir produzir enzimas digestivas suficientes, as moléculas de alimentos não poderão ser digeridas adequadamente. Isso pode levar a distúrbios digestivos, como intolerância à lactose.
Glicoamilase
Auxilia na quebra do amido, transformando-o, assim, em glicose.
DPP-IV
Tem ação sobre a caseína e o glúten, substâncias alergênicas e, assim, muitas vezes responsáveis por gases e inchaço.
Alimentos ricos em enzimas digestivas naturais
Assim, comer alimentos ricos em enzimas digestivas naturais pode ajudar a melhorar a digestão. Por fim, confira algumas opções.
- Abacaxi;
- Mamão;
- Abacate;
- Kiwi;
- Banana;
- Mel;
- Própolis;
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Enzimas são catalisadores biológicos responsáveis por aumentar a velocidade de uma determinada reação química. Geralmente as enzimas são proteínas, mas existem alguns ácidos ribonucleicos que atuam como enzimas, sendo chamados de ribozimas.
Para que possam aumentar a velocidade de uma reação, as enzimas devem se ligar a reagentes, os quais são conhecidos como substratos. Por muito tempo, acreditou-se que essa ligação ocorria de maneira bastante rígida, um modelo conhecido como chave-fechadura. Atualmente, no entanto, aceita-se o modelo conhecido como encaixe induzido, o qual admite que leves mudanças ocorrem na forma da enzima à medida que o substrato entra no sítio ativo.
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Tópicos deste artigo
- 1 - O que são enzimas?
- 2 - Toda enzima é uma proteína?
- 3 - Complexo enzima-substrato
- Modelo chave-fechadura
- Modelo do encaixe induzido
- 4 - Cofatores
- 5 - Classificação das enzimas
- 6 - Fatores que regulam a atividade enzimática
O que são enzimas?
As enzimas são biomoléculas que atuam como catalisadores, ou seja, são substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas que ocorrem nos seres vivos sem que sejam consumidas durante essas reações. Sem a ação das enzimas, algumas reações seriam muito lentas, o que prejudicaria o metabolismo. As enzimas aceleram as reações de forma seletiva, sendo, portanto, catalisadores muito específicos.
As enzimas são capazes de acelerar uma reação mediante a diminuição da energia de ativação, ou seja, elas reduzem a quantidade de energia que deve ser adicionada para que uma reação tenha início.
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Toda enzima é uma proteína?
Apesar de serem frequentemente definidas como catalisadores biológicos de natureza proteica, nem toda enzima é uma proteína. Há alguns RNAs que funcionam como enzimas, os chamados ribozimas. A maioria das enzimas, no entanto, são proteínas, sendo formadas, portanto, por aminoácidos. A composição de aminoácidos dessas biomoléculas define a estrutura tridimensional que ela irá adquirir.
Leia também: Como atuam as substâncias catalisadoras?
Complexo enzima-substrato
Denomina-se de substratoo reagente sobre o qual uma enzima age. Quando uma enzima se liga ao seu substrato, forma-se o complexo enzima-substrato. Essa ligação acontece em uma região específica, chamada de sítio ativo.
Quando falamos das enzimas de natureza proteica, o sítio ativo corresponde a apenas alguns poucos aminoácidos, sendo o restante da molécula responsável por determinar a configuração do sítio ativo. A forma do sítio ativo, bem como a forma do substrato estão relacionadas à especificidade da enzima, uma vez que eles devem ser complementares.
Modelo chave-fechadura
O modelo chave-fechadura, proposto por Emil Fischer, é bastante difundido para explicar a interação entre enzima e substrato. De acordo com esse modelo, há uma complementaridade rígida entre a enzima e o substrato, assim como uma chave e uma fechadura. O sítio ativo da enzima teria um formato complementar ao substrato, o qual se encaixaria perfeitamente. Outras moléculas, portanto, não teriam acesso a esse sítio, o que garantiria a especificidade da enzima. Assim como uma chave abre apenas uma fechadura, uma enzima só se ligaria a um substrato. Hoje sabemos, no entanto, que esse modelo não está correto, uma vez que as enzimas não são estruturas rígidas como se pensava.
Modelo do encaixe induzido
Atualmente, o modelo mais aceito para explicar a ligação entre uma enzima e o seu substrato é o do encaixe induzido, proposto inicialmente por Koshland e colaboradores. O sítio ativo e o substrato não funcionam de maneira rígida como uma chave e fechadura. Pesquisas mostram que, à medida que o substrato entra no sítio ativo, a enzima sofre uma leve modificação, a qual favorece o ajuste entre o sítio ativo e o substrato. Para compreender melhor esse modelo, podemos pensar na interação da enzima e substrato como um aperto de mão, o qual vai se tornando mais firme após o primeiro contato.
Cofatores
Grande parte das enzimas precisa de moléculas auxiliares para realizar a sua ação catalítica, chamadas de cofatores. Os cofatores podem estar ligados permanentemente à enzima ou podem se ligar ao substrato de maneira fraca e reversível. Eles também podem ser inorgânicos ou orgânicos. Quando os cofatores são moléculas orgânicas, são denominados coenzimas.
Algumas vitaminas atuam como coenzimas, sendo esse o caso, por exemplo, da riboflavina, também conhecida como vitamina B2. Como exemplos de cofatores inorgânicos, podemos citar o ferro e zinco na sua forma iônica.
Leia também: Vitaminas do complexo B — grupo de vitaminas que geralmente atuam como coenzimas
Classificação das enzimas
As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se como critério o tipo de reação que catalisam.
Oxidoredutases: enzimas relacionadas com as reações de oxirredução.
Transferases: catalisam a transferência de grupos de um composto para outro.
Hidrolases: catalisam reações de hidrólise.
Liases: atuam na adição de grupos a ligações duplas ou remoção de grupos formando uma ligação dupla.
Isomerases: catalisam reações de isomerização.
Ligases: enzimas que provocam a degradação da molécula de ATP, usando a energia liberada nessa reação para a formação de novos compostos.
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Fatores que regulam a atividade enzimática
A atividade de uma enzima é influenciada por fatores, sendo os principais a temperatura e o pH. Geralmente a temperatura exerce um papel positivo nas reações químicas, aumentando a taxa de uma reação enzimática. Porém, quando a temperatura aumenta acima das condições ótimas, a velocidade da reação cai consideravelmente. Isso ocorre porque se observa a desnaturação das proteínas. A maioria das enzimas dos seres humanos apresenta uma temperatura ótima entre 35 e 40 ºC. Além da temperatura, o pH também influencia a atividade enzimática, existindo também um valor ótimo. Para a maioria das enzimas, o valor ótimo de pH está na faixa de 6 a 8.
Por Vanessa
Sardinha dos Santos
Professora de Biologia